很多神经变性疾病发病的标志就是蛋白质聚集体的形成，然而这些蛋白聚集体如何以及为什么会形成，至今研究者并不清楚；最近，刊登在国际杂志PLoS Biology上的一篇研究报告中，来自加利福尼亚大学圣芭芭拉分校的研究人员通过研究鉴别出了名为tau蛋白新的特性，该蛋白是一种和阿尔兹海默病直接相关的易聚集蛋白，相关研究或为阐明毒性tau蛋白的聚集新机制提供新的思路和希望。
图片来源：Yanxian Lin, pbio.2002183
文章中，研究者发现，tau蛋白能够同RNA聚集形成一种高度浓缩的“微滴”结构（一种复杂的团聚体结构），同时其还能够维持液体的特性，在从周围环境的分离阶段tau蛋白和RNA能够互帮互助，尽管处于高浓度状态下，tau蛋白从开始就能够避免组装形成纤维结构，然而这种新型的状态就会产生一系列状况，从而使tau蛋白更加容易受到聚集的影响。
依赖于RNA的长度和形状，tau蛋白分子水平的增加和复合体结构往往存在着松散的关联，研究人员常常能在其它多种神经变性疾病相关的蛋白质中观察到这种特性的存在，比如诱发肌萎缩侧索硬化症的蛋白；相关研究或为科学家们提供了新的线索来帮助理解tau蛋白的病理学特性；研究人员认为，关键的研究步骤包括tau蛋白具有内在地能够折叠成各种各样形状的能力，能够与RNA结合的能力，而且还能够在生理学状况下形成可逆的紧凑型结构。
最后研究者表示，后期他们还将进行更为深入的研究来在活细胞中鉴别tau液滴的副本物质，从而帮助确定细胞调节这些液滴结构形成和分解的分子机制，这或为后期开发新型靶向性疗法提供新的思路和希望。
